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dc.creatorAcevedo Gomez, Antonella Valeria
dc.creatorGomez, Gabriela
dc.creatorChamorro, Ester
dc.creatorBustillo, Soledad
dc.creatorLeiva, Laura Cristina
dc.date.accessioned2020-05-29T17:40:37Z
dc.date.available2020-05-29T17:40:37Z
dc.date.issued2018-07-07
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.12272/4445
dc.description.abstractAcid proteases from sábalo stomach mucosa were recovered using salting-out procedure. This single step produced an enzyme extract purified 1.8-fold over the crude extract with a recovery of 45.1% of its initial proteolytic activity. Sábalo proteases exhibited the highest activity at 45 °C-pH 2.0, showed pH stability between 2.0 and 5.0 and retained more than 70% of its activity after incubation at pH 7.0 for 2 h. Fish extract was unstable at temperatures greater than 45 °C. Its activity was inhibited by pepstatin A but not by PMSF, while EDTA and SDS showed partial inhibitory effects. Presence of CaCl2 and MgCl2 increased the proteolytic activity, while increasing concentrations of NaCl strongly decreased it. In addition, compared to the acid extraction method, the use of sábalo enzymatic extract increased 1.7 times the yield of collagen extraction.es_ES
dc.formatapplication/pdfes_ES
dc.language.isoenges_ES
dc.language.isoenges_ES
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccesses_ES
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/*
dc.rights.uriAtribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0 Internacional*
dc.sourceFood Chemistry 269, 610-617. (2018)es_ES
dc.subjectacidic proteasees_ES
dc.subjectstomaches_ES
dc.subjectcollagenes_ES
dc.subjectsábalo (Prochilodus lineatus)es_ES
dc.titleDigestive aspartic proteases from sábalo (Prochilodus lineatus) : characterization and application for collagen extractiones_ES
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articlees_ES
dc.description.affiliationFil: Acevedo Gómez, Antonella Valeria. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Resistencia. Centro de Investigación en Química Orgánica - Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Modelado e Innovación Tecnológica. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agronomía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentinaes_ES
dc.description.affiliationFil: Gómez, Gabriela. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agronomía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentinaes_ES
dc.description.affiliationFil: Chamorro, Ester. Universidad Tecnológica Nacional. Facultad Regional Resistencia. Centro de Investigación en Química Orgánica - Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Modelado e Innovación Tecnológica; Argentinaes_ES
dc.description.affiliationFil: Bustillo, Soledad. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agronomía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentinaes_ES
dc.description.affiliationFil: Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agronomía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentinaes_ES
dc.description.peerreviewedPeer Reviewedes_ES
dc.relation.projectidBiorrefinerías de biomasas producida por las actividades agroforestoindustriales y urbanas (antropogénicas). Código: IPNRE4341 – Proyecto Integrador, 2017-2020. Director del proyecto: Dra. Ester Chamorroes_ES
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersiones_ES
dc.rights.useAcceso abiertoes_ES
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.07.043


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